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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子个人的很矛盾性和许许多多N-glycoproteins低把你想表达出来标准可使对N-glycosylation型式的定性分析的介绍特别难。在的检测低丰度的N糖基化绘制球淀粉酶酶或肽段时,这其中添加海量未绘制的球淀粉酶酶肽断,这很简易 将低丰度的糖基化绘制球淀粉酶酶肽段的4g信号掩盖了一些。凝素亲和法是当今糖球淀粉酶酶质组学中应用更广泛的破乳聚集方式。凝集素(lectin)是一个类糖构建球淀粉酶酶质,能专注鉴别某个特异型式的单糖或聚糖中指定的糖基编码序列而与之构建,它们之间与糖链可逆性非共价构建,糖球淀粉酶酶或糖肽被凝集素采集后,常见用指定的单糖能够 激烈构建凝集素将糖球淀粉酶酶或糖肽过柱下去。 核高高蛋白经途酶解后利于凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,以后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切去接触在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该解决招致Asn原子式量增强2.9890Da。第三用高高画质LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段,在检索式数值库,核定脱糖后原子式量各自理论研究原子式量的发展与糖基化掩盖肽段的队列,若想决定该核高高蛋白的N-糖基化位点。N-糖基化位点决定然后,再利于label-free的基本原理对其开展酶联免疫法研究分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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